Краткий ответ: Нет, в состав белков непосредственно входят лишь 20‑22 основных мономеров – аминокислот․
Однако если учитывать все возможные посттрансляционные модификации, то число «разновидностей» отдельных остатков может превышать 40, но это уже не мономеры в строгом химическом смысле․
Что такое мономер в биополимерах?
Мономер – это небольшая молекула, способная соединяться с другими одинаковыми или похожими молекулами посредством ковалентных связей, образуя полимер․ В случае биологических полимеров:
- Полисахариды → мономеры – моносахариды (глюкоза, фруктоза и т․д․)․
- Нуклеиновые кислоты → мономеры – нуклеотиды․
- Белки → мономеры – аминокислоты․
Стандартные мономеры белка – 20 аминокислот
Согласно генетическому коду, в ДНК закодированы двадцать стандартных (протеиногенных) аминокислот․ Их названия и химические свойства:
- Аланин (Ala, GCT, GCC, GCA, GCG)
- Аргинин (Arg, CGT, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG)
- Аспарагин (Asn, AAT, AAC)
- Аспартат (Asp, GAT, GAC)
- Цистеин (Cys, TGT, TGC)
- Глутамин (Gln, CAA, CAG)
- Глутамат (Glu, GAA, GAG)
- Глицин (Gly, GGT, GGC, GGA, GGG)
- Гистидин (His, CAT, CAC)
- Изолейцин (Ile, ATT, ATC, ATA)
- Лейцин (Leu, TTA, TTG, CTT, CTC, CTA, CTG)
- Лизин (Lys, AAA, AAG)
- Метионин (Met, ATG) – стартовый кодон․
- Фенилаланин (Phe, TTT, TTC)
- Пролин (Pro, CCT, CCC, CCA, CCG)
- Серин (Ser, TCT, TCC, TCA, TCG, AGT, AGC)
- Треонин (Thr, ACT, ACC, ACA, ACG)
- Триптофан (Trp, TGG)
- Тирозин (Tyr, TAT, TAC)
- Валин (Val, GTT, GTC, GTA, GTG)
Эти 20 аминокислот образуют полипептидные цепи через пептидную связь – амидную связь между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой следующей․
«Редкие» аминокислоты, включаемые в генетический код
Помимо стандартных 20, в живых организмах встречаются две «необычные» аминокислоты, которые также могут быть включены в полипептидную цепь непосредственно в ходе трансляции:
- Селеноцистеин (Sec) – кодируется рефрейм‑зависимым механизмом с использованием специфической секвенции SECIS в 3’‑конце мРНК․
- Пирролизин (Pyl) – кодируется в археях и некоторых бактериях через особый кодон UAG, который в этих организмах не является стоп‑кодоном․
Посттрансляционные модификации (ПТМ) – почему иногда говорят о >40 типах остатков
После синтеза полипептидная цепь может претерпевать множество химических преобразований:
- Фосфорилирование (добавление фосфатных групп)․
- Гликозилирование (прикрепление сахаров)․
- Метилирование, ацетилирование, уридилование․
- Образование дисульфидных связей между цистеинами․
- Окислительные модификации (например, гидроксилирование пролина)․
- Разрыв цепи (пептидазные фрагменты)․
Эти модификации могут создавать более 40 различных химических вариантов отдельного остатка, но они не являются «мономерами» в первоначальном смысле – они появляются уже после сборки полимера․
Почему в школьных тестах иногда встречается ответ «более 40 мономеров»?
Несмотря на то, что в биохимии принято считать, что мономером белка является только аминокислота, некоторые учебные ресурсы (особенно онлайн‑тесты) могут вводить путаницу, считая каждую модифицированную форму аминокислоты отдельным «мономером»․ Это приводит к утверждениям вроде «в составе белков более 40 типов мономеров»․ На практике такая трактовка неверна с точки зрения химической классификации․
Подведём основные пункты:
- Белки – это биополимеры, мономерами которых являются аминокислоты․
- Стандартный набор «протеиногенных» аминокислот состоит из 20 видов․
- С учётом редких, но генетически закодированных аминокислот (селеноцистеин и пирролизин) их число увеличивается до 22․
- Если учитывать все возможные посттрансляционные модификации, количество химических вариантов отдельных остатков может превышать 40, но это уже не мономеры, а модифицированные формы уже построенного полипептида․
- Следовательно, на вопрос «В состав белков входят более 40 типов мономеров – да или нет?» корректный ответ: нет (в строгом смысле)․
Полезные ссылки для дальнейшего чтения
- Аминокислоты – Википедия
- Структура и свойства белков – Википедия
- Biochemistry (NCBI Bookshelf) – раздел о протеиногенных аминокислотах
- Post‑translational modifications – обзор
Дата публикации: 28 апреля 2026 г․
Автор: виртуальный образовательный помощник․